組氨酸參與催化反應

組氨酸與酶催化部位的電荷轉接系統酶的催化部位是一個在催化反應中直接參與電子傳遞的部位。α-胰凝乳蛋白酶的催化部位現已明確,已經知道它的活性中心的催化部位是由在一級結構相距很遠的氨基酸(即195位的Ser、57位的His和102位的Asp)組成。由于肽鏈的盤繞折疊,使它們在空間位置上很接近,彼此以氫鍵聯系,從而構成一個電荷轉接系統。在這個系統中,195-絲氨酸與底物分子結合,57-組氨酸的咪唑基則是重要的催化基團,起一般酸堿催化作用,而102-天冬氨酸的功能是極化咪唑環。整個過程是:由天冬氨酸的羧酸根的負電荷吸引其臨近的咪曈環的質子,極化的咪曈環就發生沿氫鍵方向的電荷轉移使195-絲氫酸的羥基質子轉移至57~組氨酸,195-絲氨酸就變成一個能進攻肽鍵的活潑的親核試劑,與底物生成個中間體,然后由此中間體經C一N鍵的斷裂轉化為?；?。接著是水分子進攻?；?生成第二個中間體,而帶有烷氧基的絲氨酸作為離去基離去,羧酸作為產物得到。絲氨酸的烷氧基又可從電荷轉接系統中獲得質子,恢復原來的狀態,并開始第二個分子底物的水解。在酶的催化部位中具有Asp-His-Ser組成的。